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  • 中科院Cell Res揭示癌症EGFR信号活化新机制

    中国教育装备采购网2014-07-10 14:13围观1042次我要分享

    表皮生长因子受体(EGFR)异常激活与多种人类癌症密切相关,然而到目前为止仍未完全理解其潜在分子机制。来自中科院的研究人员在新研究中证实,阴离子脂质PIP2与EGFR近膜(JM)结构域之间的离子互作调控了EGFR独特的膜空间分布以及它的激活和功能。研究结果发表在7月8日的《细胞研究》(Cell Research)杂志上。

    中科院上海生命科学研究院的季红斌(Hongbin Ji)研究员、许琛琦(Chenqi Xu)研究员以及中科院长春应用化学研究所的王宏达(Hongda Wang)研究员是这篇论文的共同通讯作者。

    EGFR是ErbB家族中的一种受体酪氨酸激酶,调控了包括细胞生长、增殖、分化和迁移等各种重要重要的生物事件。EGFR与相应配体EGF、TGF-α等结合,可以诱导受体自身二聚体化,同时其胞内酪氨酸激酶结构域发生自身磷酸化而活化,激活下游一系列级联酶促信号传导系统,将生长信号传递至核内。

    在各种类型的肿瘤中经常可以观察到EGFR蛋白过表达或组成性激活,其有效地促进了肿瘤细胞的增殖、迁移、侵袭及新生血管形成,抑制肿瘤细胞凋亡(延伸阅读:《Cell》揭示EGFR致癌新机制)。鉴于其与多种上皮癌的恶性进程相关,一直以来EGFR受到极大的关注,被视作是一个有价值的治疗靶点。特异性靶向EGFR酪氨酸激酶活性的小分子抑制剂吉非替尼(gefitinib)以及埃罗替尼(erlotinib),已证实可以有效地治疗携带EGFR突变的肺癌患者。

    具有不对称脂质双分子层的质膜是一个重要的防御系统,其调控了许多基本的生理过程。作为一种膜内在蛋白(Integral membrane protein),EGFR被细胞膜的脂质环境包围,有可能受到了其微环境的调控。目前对于质膜中的脂质成分控制EGFR活性的机制还不是很清楚。


    研究人员随后证实是质膜中的阴离子脂质PIP2与EGFR JM结构域之间的离子互作介导了EGFR团簇形成。耗尽PIP2或JM结构域突变均可破坏EGFR成簇,从而损害EGFR激活以及下游的信号。此外,他们证实组成性激活的EGFR突变体中JM结构域突变会减弱它的细胞转化能力。

    这些研究结果阐明了阴离子磷脂在EGFR信号及功能中起至关重要的作用,并揭示了一种新的机制来解释癌症中的异常EGFR激活。

    来源:上海锐谷生物科技有限公司作者:上海锐谷生物科技有限公司
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